Tamizaje in sílico de receptores para tres moléculas identificadas en Litsea guatemalensis Menz como posibles responsables del efecto antiinflamatorio
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Ficha catalográfica
INF-2020-21 (B-22) Inv.3984 Peralta de Madriz, Lucrecia Margarita coordinadora Tamizaje in sílico de receptores para tres moléculas identificadas en Litsea guatemalensis Menz como posibles responsables del efecto antiinflamatorio / coordinadora Lucrecia Margarita Peralta de Madriz ; investigadores María Nereida Marroquín Tintí, Allan Ronaldo Vásquez Bolaños y Lesbia Mengala Guerra Urizar ; auxiliar II, Otto Roberto Polanco Morán. - - Guatemala : Universidad de San Carlos de Guatemala, Dirección General de Investigación, Programa Universitario de Investigación en Desarrollo Industrial, Facultad de Ciencias Químicas y Farmacia, 2021. 37 páginas : ilustraciones ; 27 cm. |
Descriptores:
* Litsea * Antiinflamatorios - síntesis química * Simulación por Computador * Antiinflamatorios – análisis * Escopoletina - análisis
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REsumen
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El objetivo del estudio fue evaluar mediante métodos in sílico qué molécula o moléculas son las responsables del efecto antiinflamatorio que ha demostrado poseer Litsea guatemalensis y determinar sobre qué receptor se acoplan. Esto permitió determinar el posible mecanismo de acción de la actividad antiinflamatoria. Se realizó una escala de referencia a partir de las estructuras de moléculas con efecto antiinflamatorio ya reportado, para cada receptor con que se probaron los metabolitos de interés. Se emplearon distintas funciones de puntuación, y el mejor acoplamiento de las moléculas de referencia, lo que se utilizó como punto de partida para evaluar las moléculas de estudio, utilizando el software Gold, el NAND. Se analizaron las moléculas de pinocembrina, escopoletina, 5,7,3´4´-tetrahidroxi-isoflavona, que se han identificado en L. guatemalensis, sobre receptores que intervienen en el proceso antiinflamatorio. Con el presente estudio se logró determinar que las tres moléculas intervienen en el proceso antiinflamatorio, con mayor afinidad con la enzima dihidroorotato deshidrogenasa.
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